Buka menu utama
Struktur Mioglobin.

Mioglobin (simbol Mb atau MB) ialah besi- dan oksigen-pengikat protein yang terdapat dalam tisu otot vertebrata secara umum dan dalam hampir semua mamalia. Ia berkaitan dengan hemoglobin[1] yang merupakan protein besi dan oksigen yang mengikat dalam darah, khususnya dalam sel darah merah. Pada manusia, mioglobin hanya terdapat dalam aliran darah selepas kecederaan otot. Ia merupqkan satu penemuan yang tidak normal, dan boleh relevan secara diagnostik apabila didapati dalam darah.[2]

Mioglobin ialah pigmen oksigen utama yang digunakan dalam tisu otot.[3] Kepekatan mioglobin yang tinggi dalam sel-sel otot membolehkan organisma memegang nafasnya untuk tempoh yang lebih lama. Mamalia menyelam seperti ikan paus dan anjing laut mempunyai otot dengan banyaknya mioglobin yang banyak. Mioglobin didapati dalam otot Jenis I, Jenis II A dan Jenis II B, tetapi kebanyakan teks menganggap mioglobin tidak dapat dijumpai dalam otot licin.

Mioglobin ialah protein pertama yang mempunyai struktur tiga dimensi yang diturunkan oleh kristalografi sinar-X.[4] Pencapaian ini dilaporkan pada tahun 1958 oleh John Kendrew dan rakan-rakannya.[5] Untuk penemuan ini, Kendrew berkongsi Hadiah Nobel dalam Kimia bersama Max Perutz pada 1961.[6] Walaupun merupakan salah satu protein yang paling banyak dikaji dalam biologi, fungsi fisiologinya belum dapat dipastikan: tikus dijana secara genetik untuk kekurangan mioglobin boleh menjadi subur tetapi menunjukkan banyak penyesuaian selular dan fisiologi untuk mengatasi kerugian. Melalui pemerhatian perubahan ini dalam tikus-tikus mioglobin, hipotesis bahawa fungsi mioglobin berkaitan dengan meningkatkan pengangkutan oksigen ke otot, penyimpanan oksigen dan sebagai pemulung spesies oksigen reaktif.[7]

Dalam manusia mioglobin dikodkan oleh gen MB.[8]

Mioglobin boleh mengambil bentuk oxymyoglobin (MBO 2), carboxymyoglobin (MbCO), dan metmyoglobin (bertemu-Mb), tamsilan kepada hemoglobin mengambil bentuk oxyhemoglobin (HBO 2), carboxyhemoglobin (HbCO), dan methemoglobin (met-Hb).

RujukanSunting

  1. ^ "Evolution of Hemoglobin and Its Genes". Cold Spring Harb Perspect Med. 2 (12): a011627. Dec 2012. doi:10.1101/cshperspect.a011627. PMID 23209182. 
  2. ^ Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (edisi 3rd). New York: Worth Publishers. m/s. 206. ISBN 0-7167-6203-X.  (Google books link is the 2008 edition)
  3. ^ "Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle". The Journal of Experimental Biology. 207 (Pt 20): 3441–6. Sep 2004. doi:10.1242/jeb.01172. PMID 15339940. 
  4. ^ (U.S.) National Science Foundation: Protein Data Bank Chronology (Jan. 21, 2004). Retrieved 3.17.2010
  5. ^ "A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis". Nature. 181 (4610): 662–6. Mar 1958. Bibcode:1958Natur.181..662K. doi:10.1038/181662a0. PMID 13517261. 
  6. ^ The Nobel Prize in Chemistry 1962
  7. ^ "Molecular insights into the functional role of myoglobin". Advances in Experimental Medicine and Biology. 618: 181–93. 2007. doi:10.1007/978-0-387-75434-5_14. PMID 18269197. 
  8. ^ "Cloning of the human myoglobin gene". Gene. 33 (3): 241–9. 1985. doi:10.1016/0378-1119(85)90231-8. PMID 2989088. 

Pautan luarSunting