Monooksigenase ialah enzim yang memasukkan satu kumpulan hidroksi (−OH) terhadap substrat dalam laluan-laluan metabolisme. Dalam tindak balas ini, dua atom dioksigen diturunkan menjadi satu kumpulan hidroksil dan satu molekul H2O oleh pengoksidaan serentak NAD(P)H.[2][3] Mereka dikelaskan sebagai enzim oksidoreduktase yang memangkinkan pemindahan elektron.

Monooksigenase
Struktur monooksigenase TetX sebagai kompleks dengan substrat, 7-iodotetrasiklina.[1]
Pengenal pasti
SimbolFAD_binding_3
PfamPF01494
InterProIPR002938
SCOP2phh
SUPERFAMILY2phh

Satu subset penting ialah sitokrom P450 omega hidroksilase yang digunakan sel untuk memetabolismekan asid arakidonik (asid eikosatetraenoik) menjadi molekul pengisyaratan sel, asid 20-hidroksieikosatetraenoik atkk menurunkan atau menyahaktifkan molekul pengisyaratan, seperti penghidroksilan leukotriena B4 menjadi 20-hidroksi-leukotriena B5, asid 5-hidroksieikosatetraenoik menjadi asid 5,20-dihidroksieikosatetraenoik, asid 5-okso-eikosatetraenoik menjadi asid 5-okso-20-hidroksieikosatetraenoik, asid 12-hidroksieikosatetraenoik menjadi asid 12,20-dihidroksieikosatetraenoik, dan asid epoksieikosatrienoik menjadi asid 20-hidroksi-epoksieikosatrienoik.

Struktur berkaitan sunting

Dalam protein sunting

Protein manusia dengan domain ini termasuk COQ6, CYP450, MICAL1, MICAL2, MICAL2PV1, MICAL2PV2 dan MICAL3.

Rujukan sunting

  1. ^ PDB: 2Y6Q​; Volkers G, Palm GJ, Weiss MS, Wright GD, Hinrichs W (April 2011). "Structural basis for a new tetracycline resistance mechanism relying on the TetX monooxygenase". FEBS Lett. 585 (7): 1061–6. doi:10.1016/j.febslet.2011.03.012. PMID 21402075. S2CID 26967337.
  2. ^ Harayama S, Kok M, Neidle EL (1992). "Functional and evolutionary relationships among diverse oxygenases". Annu. Rev. Microbiol. 46: 565–601. doi:10.1146/annurev.mi.46.100192.003025. PMID 1444267.
  3. ^ Schreuder HA, van Berkel WJ, Eppink MH, Bunthol C (1999). "Phe161 and Arg166 variants of p-hydroxybenzoate hydroxylase. Implications for NADPH recognition and structural stability". FEBS Lett. 443 (3): 251–255. doi:10.1016/S0014-5793(98)01726-8. PMID 10025942. S2CID 21305517.

Pautan luar sunting

Artikel ini menggabungkan teks daripada domain awam Pfam dan InterPro: IPR002938