AETX

AETX merujuk kepada sekumpulan neurotoksin polipeptida yang diasingkan dari anemon laut anemonia eritraea yang menyasarkan saluran ion, mengubah fungsinya. Empat subjenis telah dikenal pasti: AETX I, II, III dan K, yang berbeza-beza dalam struktur dan sasarannya.

Etimologi dan Sumber

Empat subjenis AETX (Anemonia eritraea toksin) dihasilkan oleh anemon laut Anemonia eritraea.^[1]

Kimia

AETX I

AETX I terdiri daripada 47 asid amino. Jisim molekul yang ditentukan kelihatan lebih kurang 5 kDa. Ia dikelaskan kepada neurotoksin saluran natrium berpagar voltan Jenis I.^[1] Seperti yang dilaporkan oleh Norton et al.,^[2] kumpulan ini terdiri daripada neurotoksin polipeptida dengan purata 46-49 asid amino dan 27 residu yang sangat terpelihara. AETX I berkongsi 21 daripada 27 sisa terpelihara dengan wakil-wakil toksin polipeptida Jenis I dari anemon laut.

AETX II & III

AETX II dan AETX III belum dikategorikan kerana strukturnya tidak sesuai dengan neurotoksin polipeptida yang diketahui dari anemon laut.^[1] AETX II terdiri daripada 59 sisa asid amino dan mempunyai jisim molekul 6506 Da. AETX III mempunyai bilangan sisa asid amino yang sama dan jisim molekul 6558 Da. AETX II dan III sangat homolog dengan peratusan kesamaan 94.9%.

Kedua-dua AETX II dan III menunjukkan kesamaan urutan dengan neurotoksin TxI yang diasingkan dari Phoneutria nigriventer, labah-labah Brazil yang agresif. Kesamaan ini berkaitan dengan kedudukan 7 sisa setengah sistin (sistin teroksida) di kedua-dua AETX II dan III, selaras dengan residu setengah sistin yang dipelihara di seluruh neurotoksin P. nigriventer.^[1] Urutan asid amino AETX I berbeza dengan urutan asid amino AETX II dan III. AETX I kaya dengan asid amino asparagin dan asid aspartat dan tidak mempunyai lisin sementara AETX II dan III kedua-duanya mempunyai bilangan separuh sistin yang tinggi. Ketiga-tiga polipeptida mempunyai kesamaan bahawa glisin adalah asid amino yang paling banyak.

AETX K

AETX K adalah ahli keluarga toksin saluran kalium Jenis I.^[3] Namun, berbeza dengan ahli keluarga lain yang mempunyai 35-37 sisa asid amino, AETX K terdiri daripada 83 sisa asid amino; ia mempunyai jisim molekul 3999.3 Da. Ia berkongsi enam sisa Cys yang dipelihara dengan anggota toksin saluran kalium Jenis I yang lain.

Sasaran dan Cara tindakan

AETX I adalah sebahagian daripada subfamili perencat saluran natrium anemon laut dan mengikat ke tempat reseptor neurotoksin 3 saluran natrium berpagar voltan yang memperlahankan ketidakaktifan mereka.^[4] Cara tindakan AETX II dan III tidak diketahui, tetapi mereka menunjukkan kesamaan struktur dengan racun labah-labah dan oleh itu boleh bertindak dengan cara yang sama, iaitu mereka mungkin mengaktifkan saluran natrium yang bergantung kepada voltan.^[1] AETX K tergolong dalam kumpulan toksin saluran kalium anemon laut jenis 1. Pasangan lisin-tirosin ( ²¹Lys dan ²²Tyr) nampaknya sangat penting untuk mengikat saluran kalium.^[3]

Ketoksikan

Templat:LD50 terhadap ketam dianggarkan untuk AETX I (2.2 µg/kg), II (0.53 µg/kg) dan III (0.28 µg/kg). Tiada daripada racun ini menunjukkan kesan toksik yang kuat pada tikus.^[1] LD50 AETX K tidak diketahui setakat ini, tetapi kepekatan perencatan 50% (IC50) ditentukan sebagai 91 nM.^[3]

Rujukan

^ ^a ^b ^c ^d ^e ^f Shiomi, Kazuo; Qian, Wen-Hong; Lin, Xin-Yu; Shimakura, Kuniyoshi; Nagashima, Yuji; Ishida, Masami (1997). "Novel polypeptide toxins with crab lethality from the sea anemone Anemonia erythraea". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1335 (1–2): 191–8. doi:10.1016/S0304-4165(96)00137-7. PMID 9133656.
^ Norton, Raymond S. (1991). "Structure and structure-function relationships of sea anemone proteins that interact with the sodium channel". Toxicon. 29 (9): 1051–84. doi:10.1016/0041-0101(91)90205-6. PMID 1686683.
^ ^a ^b ^c Hasegawa, Yuichi; Honma, Tomohiro; Nagai, Hiroshi; Ishida, Masami; Nagashima, Yuji; Shiomi, Kazuo (2006). "Isolation and cDNA cloning of a potassium channel peptide toxin from the sea anemone Anemonia erythraea". Toxicon. 48 (5): 536–42. doi:10.1016/j.toxicon.2006.07.002. PMID 16905168.
^ Catterall, William A.; Cestèle, Sandrine; Yarov-Yarovoy, Vladimir; Yu, Frank H.; Konoki, Keiichi; Scheuer, Todd (2007). "Voltage-gated ion channels and gating modifier toxins". Toxicon. 49 (2): 124–41. doi:10.1016/j.toxicon.2006.09.022. PMID 17239913.

Bacaan lanjut

Honma, Tomohiro; Shiomi, Kazuo (2006). "Peptide Toxins in Sea Anemones: Structural and Functional Aspects". Marine Biotechnology. 8 (1): 1–10. doi:10.1007/s10126-005-5093-2. PMC 4271777. PMID 16372161.

Pautan luaran

Perincian protein:

[Shiomi-1] ^ ^a ^b ^c ^d ^e ^f Shiomi, Kazuo; Qian, Wen-Hong; Lin, Xin-Yu; Shimakura, Kuniyoshi; Nagashima, Yuji; Ishida, Masami (1997). "Novel polypeptide toxins with crab lethality from the sea anemone Anemonia erythraea". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1335 (1–2): 191–8. doi:10.1016/S0304-4165(96)00137-7. PMID 9133656.

[2] Norton, Raymond S. (1991). "Structure and structure-function relationships of sea anemone proteins that interact with the sodium channel". Toxicon. 29 (9): 1051–84. doi:10.1016/0041-0101(91)90205-6. PMID 1686683.

[Hasegawa-3] Hasegawa, Yuichi; Honma, Tomohiro; Nagai, Hiroshi; Ishida, Masami; Nagashima, Yuji; Shiomi, Kazuo (2006). "Isolation and cDNA cloning of a potassium channel peptide toxin from the sea anemone Anemonia erythraea". Toxicon. 48 (5): 536–42. doi:10.1016/j.toxicon.2006.07.002. PMID 16905168.

[4] Catterall, William A.; Cestèle, Sandrine; Yarov-Yarovoy, Vladimir; Yu, Frank H.; Konoki, Keiichi; Scheuer, Todd (2007). "Voltage-gated ion channels and gating modifier toxins". Toxicon. 49 (2): 124–41. doi:10.1016/j.toxicon.2006.09.022. PMID 17239913.

[1]

[2]

[3]

[4]