Flipase ialah protein pengangkut lipid transmembran di membran yang tergolong dalam keluarga pengangkut ABC atau ATPase jenis P4. Ia bertanggungjawab dalam membantu pergerakan molekul fosfolipid antara dua lapisan yang membentuk membran sel (secara atas-bawah,juga dikenali sebagai transisi "flip-flop"). Ini adalah perlu bagi mengekalkan kefungsian pertumbuhan dan pergerakan normal.[2] Kemungkinan penyelenggaraan taburan tak simetri molekul dwilapisan lipid secara aktif telah diramal pada awal 1970-an oleh Mark Bretscher.[3][4] Meskipun fosfolipid bergerak secara pantas dalam lapisan, kumpulan kepalanya yang berkutub tidak boleh melalui pusat dwilapisan hidrofobik secara mudah, sekaligus mengehadkan gerakan secara atas-bawah. Sebilangan flipase yang dipanggil skramblase[1] adalah bebas tenaga dan berfungsi secara dwiarah, menyumbang kepada penyeimbangan berbalik fosfolipid antara kedua-dua lapisan membran, sementara protein flipase lain adalah bergantungan tenaga dan berfungsi bagi satu arah dengan tenaga daripada hidrolisis ATP untuk mengepam fosfolipid ke arah yang diingini.[5] Flipase diterangkan sebagai pengangkut yang menggerakkan lipid ke arah sitosol daripada permukaan luar sel, manakala flopase menjalankan tindakan di arah yang terbalik.[1]

Contoh flipase bergantungan ATP dalam keluarga pengangkut ABC, diperoleh daripada C. jejuni. Dua rantai polipeptida dalam struktur homodimer ditunjukkan dalam warna merah dan biru. Permukaan ekstrasel ditetapkan di atas imej, dan domain pengikat ATP terletak di bahagian sitosol di bawah.[1]

Banyak sel mengekalkan taburan asimetri fosfolipid antara lapisan membran sitoplasma dan eksoplasmanya.[6] Kehilangan asimetri, khususnya penampilan anion fosfolipid fosfatidilserina di permukaan eksoplasma, boleh berfungsi sebagai penanda awal apoptosis,[7] dan isyarat eferositosis.[8]

Rujukan sunting

  1. ^ a b c Hankins, Hannah M.; Baldridge, Ryan D.; Xu, Peng; Graham, Todd R. (January 2015). "Role of Flippases, Scramblases and Transfer Proteins in Phosphatidylserine Subcellular Distribution". Traffic. 16 (1): 35–47. doi:10.1111/tra.12233. PMC 4275391. PMID 25284293.
  2. ^ Nagata, Shigekazu; Sakuragi, Takaharu; Segawa, Katsumori (2020-02-01). "Flippase and scramblase for phosphatidylserine exposure". Current Opinion in Immunology. Innate immunity. 62: 31–38. doi:10.1016/j.coi.2019.11.009. ISSN 0952-7915.
  3. ^ Bretscher, Mark S. (1 March 1972). "Asymmetrical Lipid Bilayer Structure for Biological Membranes". Nature New Biology. 236 (61): 11–12. doi:10.1038/newbio236011a0. PMID 4502419.
  4. ^ Bretscher, Mark (1974). "Some Aspects of Membrane Structure". Dalam Estrada-O., Sergio; Gitler, Carlos (penyunting). Perspectives in membrane biology first Mexican Society of Biochemistry symposium. New York: Academic Press. m/s. 3–24. ISBN 9780323143592.
  5. ^ Holthuis, Joost CM; Levine, T.P. (2005). "Lipid traffic: floppy drives and a superhighway". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 6 (3): 209–220. doi:10.1038/nrm1591. hdl:1874/7842. PMID 15738987. S2CID 11439631.
  6. ^ Lodish, H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J. (2004). Molecular Cell Biology, 5th, New York: WH Freeman.
  7. ^ Castegna, A; Lauderback, CM; Mohmmad-Abdul, H; Butterfield, DA (2004). "Modulation of phospholipid asymmetry in synaptosomal membranes by the lipid peroxidation products, 4-hydroxynonenal and acrolein: implications for Alzheimer's disease". Brain Res. 1004 (1–2): 193–7. doi:10.1016/j.brainres.2004.01.036. PMID 15033435. S2CID 17234790.
  8. ^ Nagata, Shigekazu; Segawa, Katsumori (February 2021). "Sensing and clearance of apoptotic cells". Current Opinion in Immunology. 68: 1–8. doi:10.1016/j.coi.2020.07.007. PMID 32853880. S2CID 221360052.