Transaminase
Transaminase atau aminotransferase ialah enzim yang memangkinkan tindak balas transaminasi antara asid amino dengan asid α-keto. Enzim ini adalah penting dalam sintesis amino asid yang menjadi bahan asas protein.
| Aminotransferase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Aspartate transaminase E. coli dengan kofaktor piridoksal 5'-fosfat | |||||||||
| Pengenal pasti | |||||||||
| Simbol | Aminotransferase | ||||||||
| Pfam | PF00155 | ||||||||
| InterPro | IPR004839 | ||||||||
| |||||||||
Fungsi dan mekanisme
suntingAsid amino mengandungi kumpulan amino (NH2). Asid keto pula mengandungi kumpulan keto (=O). Dalam transaminasi, kumpulan NH2 pada satu molekul ditukar dengan kumpulan =O pada molekul lain. Asid amino menjadi asid keto, dan juga sebaliknya.[perlu rujukan]
Transaminase memerlukan koenzim piridoksal fosfat yang ditukar menjadi piridoksamina dalam separuh tindak balas pertama ketika apabila asid amino ditukar menjadi asid keto. Piridoksamina yang terikat enzim pula bertindak balas dengan piruvat, oksaloasetat atau alfa-ketoglutarat, memberikan alanina, asid aspartik dan asid glutamat masing-masing. Banyak tindak balas transaminasi berlaku dalam tisu yang dimangkinkan oleh transaminase khusus buat pasangan asid amino/keto tertentu. Tindak balas mudah diterbalikkan, dan arah tindak balas ditentukan oleh bahan tindak balas apa yang berlebihan. Keterbalikan ini boleh dieksploitasi bagi aplikasi kimia sintetik untuk mencapai sintesis amina kiral yang berharga. Enzim khusus dinamakan daripada salah satu pasangan bahan tindak balas; contohnya, tindak balas antara asid glutamat dan asid piruvik untuk membuat asid alfa-ketoglutarik dan alanina dipanggil alanine transaminase, dan pada asalnya dipanggil glutamik-piruvik transaminase atau singkatannya, GPT.[1]
Aktiviti transaminase tisu boleh disiasat dengan mengeramkan homogenat dengan pelbagai pasangan asid amino/keto. Transaminasi ditunjukkan jika asid amino baru serta asid keto yang sepadan terbentuk, seperti yang didedahkan oleh kromatografi kertas. Kebolehbalikan ditunjukkan dengan menggunakan pasangan keto/asid amino pelengkap sebagai bahan tindak balas permulaan. Selepas kromatogram dikeluarkan daripada pelarut, kromatogram kemudian dirawat dengan ninhidrin untuk mengesan bintik-bintik..[perlu rujukan].
Dalam metabolisme
suntingHaiwan mesti memetabolismekan protein kepada asid amino dengan mengorbankan tisu otot apabila gula darah rendah. Keutamaan transaminase hati terhadap oksaloasetat atau alfa-ketoglutarat memainkan peranan penting dalam menyalurkan nitrogen daripada metabolisme asid amino kepada aspartat dan glutamat bagi penukaran kepada urea dalam perkumuhan nitrogen. Dalam cara yang sama, dalam otot, penggunaan piruvat bagi transaminasi memberikan alanina yang dibawa oleh aliran darah ke hati (tindak balas keseluruhan dipanggil kitaran glukosa-alanina). Di sini, transaminase lain menjana semula piruvat yang menyediakan bahan pelopor berharga untuk glukoneogenesis. Kitaran alanina ini serupa dengan kitaran Cori yang membolehkan metabolisme anaerobik oleh otot.[perlu rujukan]
Kegunaan diagnosis
suntingEnzim transaminase adalah penting dalam penghasilan pelbagai asid amino, dan pengukuran kepekatan pelbagai transaminase dalam darah adalah penting dalam mendiagnosis dan menjejaki banyak penyakit.[perlu rujukan] Contohnya, kehadiran transaminase tinggi boleh menjadi penunjuk kerosakan hati dan jantung. Dua enzim transaminase penting ialah aspartat transaminase (AST), juga dikenali sebagai serum glutamik oksaloasetik transaminase (SGOT); dan alanina transaminase (ALT), juga dipanggil alanina aminotransferase (ALAT) atau glutamat-piruvat transaminase serum (SGPT). Enzim-enzim ini ditemui pada tahun 1954,[1][2][3] dan kepentingan klinikalnya dihuraikan pada tahun berikutnya.[4][5][6][7]
Rujukan
sunting- ^ a b Karmen A, Wroblewski F, Ladue JS (January 1955). "Transaminase activity in human blood". The Journal of Clinical Investigation. 34 (1): 126–31. doi:10.1172/jci103055. PMC 438594. PMID 13221663.
- ^ Karmen A (January 1955). "A note on the spectrometric assay of glutamic-oxalacetic transaminase in human blood serum". The Journal of Clinical Investigation. 34 (1): 131–3. doi:10.1172/JCI103055. PMC 438594. PMID 13221664.
- ^ Ladue JS, Wroblewski F, Karmen A (September 1954). "Serum glutamic oxaloacetic transaminase activity in human acute transmural myocardial infarction". Science. 120 (3117): 497–9. Bibcode:1954Sci...120..497L. doi:10.1126/science.120.3117.497. PMID 13195683.
- ^ "Biblioteca Nazionale di Napoli. News: Serata in onore di Mario Coltorti e Giuseppe Giusti". vecchiosito.bnnonline.it. Dicapai pada 2017-09-10.
- ^ "E' morto il prof. Coltorti: scoprì le transaminasi". notizie-segreteria-liver-pool.blogspot.it. Dicapai pada 2017-09-10.
- ^ "Campania su Coltorti". www.istitutobioetica.org. Dicapai pada 2017-09-10.
- ^ MonrifNet (3 January 2009). "Il Resto Del Carlino - Macerata - E' morto Mario Coltorti: scoprì la transaminasi". www.ilrestodelcarlino.it (dalam bahasa Itali). Dicapai pada 2017-09-10.
Bacaan lanjut
sunting- Ghany M, Hoofnagle JH (2005). "Approach to the Patient With Liver Disease". Dalam Kasper DL, Fauci AS, Longo DL, Braunwald E, Hauser SL, Jameson JL (penyunting). Harrison's Principles of Internal Medicine (ed. 16th). New York: McGraw-Hill. m/s. 1814–5.
- Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (ed. 3rd). New York: Worth Publishers. m/s. 628–31, 634, 828–30.
Pautan luar
sunting- Transaminases dalam Tajuk Subjek Perubatan (MeSH) di Perpustakaan Perubatan Negara AS
